APPUNTI SCOLASTICI - CHIMICA - GLI ENZIMI
CARATTERISTICHE GENERALI
Gli enzimi sono particolari proteine che, per tutta una reazione, devono rimanere inalterate, devono essere efficaci anche in piccole quantità, non devono influenzare l’equilibrio di una reazione e devono rimostrare specificità verso il substrato (vedremo in seguito cos’è il substrato).
La specificità sarà:
- assoluto se l’enzima agisce su un singolo substrato (es. glucochinasi)
- relativo se l’enzima agisce su composti, reazioni o substrati simili (es. trpsina)
L’ENZIMA
Da questa immagine si può comprendere la struttura dell’enzima.
Substrate = Substrato. I substrati sono le molecole di partenza nelle reazioni chimiche catalizzate dagli enzimi.
Active site = Sito attivo. Il sito attivo è il luogo in cui va a legarsi il substrato con l’enzima. E’ il luogo in cui avviene la reazione di conversione del Substrato in prodotto.
I FATTORI CHE CONDIZIONANO LA VELOCITA’ DELLA REAZIONE
a) concentrazione dell’enzima costante. Se si aumenta la quantità di substrato, aumenta la velocità di reazione fino ad un dato livello, dopo il quale la velocità rimarrà costante in rnid tinnitus
quanto i siti attivi degli enzimi sono saturi.
La Km, una costante introdotta dalle ricercatrici Michelis e Menten corrisponde alla concentrazione del substrato quando la velocità è metà di quella massima. Questa grandezza ci dà indicazioni molto importanti in quanto ci permette di definire l’affinità di un enzima. Ci sarà poca affinità se la Km ha valori molto alti. Con una Km bassa invece l’affinità sarà alta.
b) Aumento della concentrazione enzimatica. Raddoppiando la concentrazione enzimatica, raddoppia (o quasi) la velocità di reazione
c) La temperatura. Aumenta la velocità della razione. Gli enzimi funzionano bene alla temperatura corporea. A temperature minori, le molecole di enzima non hanno abbastanza forza per superare l’energia di attivazione, quindi la reazione non avviene
d) pH. Modifica il grado di ionizzazione di alcuni gruppi che si trovano all’interno del sito attivo.
LE INIBIZIONI
Gli inibitori sono sostanze chimiche che rallentano o fermano la reazione enzimatica. Le inibizioni possono essere reversibili oppure irreversibili.
Sono irreversibili se le sostante organiche o metalli pesanti si legano al sito attivo in modo covalente. La forma del sito attivo viene modificata e quindi non riesce a ricevere più il substrato.
Se sono reversibili possono essere a loro volta di due tipi differenti:
a) competitive ; b) non competitive
La prima classe comprende inibitori con forma simile al substrato. Essi si legano al sito attivo al posto del substrato. Sia il substrato sia l’inibitore competono per il sito attivo. “Vince” chi ha una concentrazione maggiore.
Gli inibitori reversibili non competitivi formano legami con l’enzima, ma non nel sito attivo, bensì nel sito allosterico. Questi speciali inibitori modificano la struttura secondaria e terziaria dell’enzima e deforma la forma del sito attivo.
Di seguito due immagini che aiuteranno a comprendere meglio.
Inibizione competitiva
Inibizione non competitiva