APPUNTI SCOLASTICI - CHIMICA - PROTEINE
CARATTERISTICHE GENERALI
Le proteine sono dei polimeri i cui monomeri sono gli amminoacidi (almeno 8.000). Hanno un alto peso molecolare e svolgono diversi ruoli in quanto assumono forme e dimensioni assai differenti. In un uomo vi sono 100.000 proteine diverse.
CENNI SUGLI AMMINOACIDI
Gli amminoacidi sono composti bi funzionali:
- Gruppo amminico (-$NH_2$)
- COOH
Il carbonio “centrale”, cui sono legati i due gruppi elencati precedentemente, un idrogeno e un gruppo R, è un carbonio chirale. In natura esistono però solo gli L-amminoacidi.
Gli amminoacidi, a seconda della proprietà del loro gruppo R, possono essere:
- polari
- apolari
- acidi
- basici
Alcuni dei 20 amminoacidi ordinari sono detti essenziali, in quanto non possono essere biosintetizzati direttamente da un organismo, devono pertanto essere assunti col cibo. Essenziali per l'uomo sono la lisina, la leucina, l'isoleucina, la metionina, la fenilalanina, la treonina, il triptofano, la valina, e, nei bambini, l'istidina e l'arginina.
Per fare qualche esempio di amminoacidi abbiamo:
POLARI:
glicina; R = H
alanina; R = metile
valina; R = isopropile
Gli amminoacidi apolari creano, se in acqua, delle reazioni idrofobiche tra di loro.
Gli amminoacidi acidi hanno R = COOH e ricordiamo l’Acido Aspartico e l’Acido Glutamminico.
Gli amminoacidi basici hanno R = $NH_2$ tra i quali vi è la Lisina, un amminoacido essenziale che va quindi introdotto con la dieta.
Istidina e Arginina sono essenziali per l’uomo, ma specialmente per i neonati.
Due amminoacidi possono legarsi tra di loro andando a formare un legame peptidico. In una catena di amminoacidi legati tra di loro avremo l’amminoacido con il gruppo $NH_2$ “libero” che sarà chiamato “Amminoacido N-terminale”. L’amminoacido con il gruppo COOH “libero” sarà chiamato “Amminoacido carbossi-terminale”.
CLASSIFICAZIONE DELLE PROTEINE
Esistono due sistemi per classificare le proteine. La prima classificazione è detta medica.
*Classificazione medica (a seconda delle funzioni svolte dalle proteine):
CATALITICA: svolta da enzimi e accelerano le reazioni che avvengono nell’organismo. Gli enzimi sono catalizzatori biologici che abbassano l’energia di attivazione.
STRUTTURALE: formano la struttura delle cellule (cheratina).
MOVIMENTO: (troponina, tropo miosina)
TRASPORTO: trasporta ossigeno (emoglobina), le lipoproteine si legano ai grassi e li trasportano nelle varie parti del corpo
RISERVA: trattengono scorte di ioni e di molecole utili all’organismo (es. ferritina).
PROTEZIONE: gli anticorpi, vengono prodotti in caso di infezioni e hanno una memoria (le immunoglobuline sono anticorpi proteici)
CONTROLLO: glicoproteine di membrana. Funzione comunicativa fra le diverse cellule
TAMPONE: il pH nel sangue deve essere di 7,35. Esistono sistemi tampone che mantengono il livello di pH nel sangue a 7,35
CONDUTTRICE: proteine si legano a sostanze per permettere all’organismo di trasferire forme di energia in impulso nervoso
*Classificazione per conformazione
FIBROSE: Le proteine fibrose hanno una forma allungata e, a differenza delle proteine globulari, sono costituite da un unico elemento di struttura secondaria: eliche o strutture ß.
Sono in genere caratterizzate da elevata resistenza meccanica alla trazione, rigidità e compattezza, ma alcune sono flessibili ed elastiche. Sono quindi particolarmente adatte a svolgere funzioni strutturali.
Una di esse, il collageno è la più abbondante delle proteine fibrose nei vertebrati ed è il componente fondamentale dei tessuti connettivi (ossa, tendini, cartilagini, pelle, vasi sanguigni, etc.)
GLOBULARI: La maggior parte delle proteine ha una forma sferoidale compatta, originata dal ripiegamento "raggomitolato" della catena polipeptidica.
Gli enzimi, gli anticorpi, le proteine di trasporto, alcuni ormoni di natura peptidica hanno una struttura di questo tipo, che viene definita globulare.
LA STRUTTURA DELLE PROTEINE
La struttura primaria è la sequenza di amminoacidi in una catena proteica ed è tipica di tutte le proteine.
La struttura secondaria può essere alfa-elica o beta-foglietto ed è caratterizzata da ponti idrogeno che si formano tra il gruppo –COOH di un amminoacido e l’idrogeno impegnato nel legame peptidico.
L’alfa-elica prevede un ponte idrogeno ogni 4 amminoacidi (cheratina) ed è caratterizzata da un’elevata flessibilità ed elasticità. La struttura è molto solida e i gruppi –R sono disposti esternamente all’elica.
Il beta-foglietto prevede la formazione di ponti idrogeno ogni 10/12 amminoacidi. I gruppi –R sono dentro la molecola. Per questo, la forma a beta-foglietto è molto meno voluminosa rispetto all’alfa-elica.
La struttura secondaria è presente in tutte le proteine. Quando in una proteina prevale la struttura secondaria rispetto a quella terziaria, la proteina è detta FIBROSA.
Le proteine con struttura secondaria presentano più spesso l’alfa-elica. Le alfa-elica sono insolubili in acqua perché i gruppi –R sono normalmente APOLARI e circondano la proteina rendendola idrofoba. Quando le alfa-elica di diverse proteine si uniscono, diventano molto resistenti.
Il beta-foglietto prevale in poche proteine (la fibroina, tipica della seta e delle ragnatele). Non è elastica.
La struttura terziaria è presente in tutte le proteine e tipica di quelle proteine in cui la struttura secondaria non predomina (lunghi tratti di RANDOM). Queste proteine si ripiegano a formare un gomitolo.
La struttura terziaria è caratterizzata da:
- ponti di solfuro
- interazioni ioniche
- ponti idrogeno
- interazioni dipolo-dipolo
- interazioni idrofobiche
La struttura quaternaria è un insieme di proteine che costituiscono tante sub unità che si legano tra di loro per svolgere al meglio una determinata funzione. L’emoglobina è formata da 4 sub-unità, identiche a due a due. Queste sub-unità sono tenute insieme da legami deboli.
LA DENATURAZIONE DELLE PROTEINE
Una proteina è denaturata quando viene alterata la struttura terziaria: si rompono i legami idrogeno, le interazioni idrofobiche e i ponti idrogeno, non i legami covalenti.
Vi sono due tipi di denaturazioni:
a) Reversibile: la proteina ritorna a svolgere le sue funzioni
b) Irreversibile: formazione di nuovi legami covalenti e la proteine non riuscirà più a tinnitus support group
svolgere alcun tipo di funzione.
Le proteine denaturate con il calore sono maggiormente digeribile. Il calore, una delle cause denaturanti, rompe i legami più debole ed è utile anche per la sterilizzazione. Le proteine del nostro corpo si denaturano oltre i 44/45°C.
Altri fattori denaturalizzanti sono:
- variazione di pH
- detergenti
- ioni di metalli pesanti
- raggi X